Según informó el CSIC este jueves, los investigadores han descubierto la estructura de una maquinaria clave en ese proceso de división. Las conclusiones, publicadas en el último número de la revista ‘Nature Communications’, abren la puerta al diseño de un futuro medicamento capaz de bloquear esta maquinaria tan precisa, sin la cual las bacterias se vuelven sensibles al efecto antibiótico.

La división bacteriana está orquestada por un amplio conjunto de diversas proteínas que se ensamblan de manera ordenada y dinámica, formando una maquinaria precisa que garantiza el correcto devenir de la reproducción. Prácticamente todas las especies bacterianas poseen dominios especializados que reconocen la pared bacteriana (compuesta por peptidoglicano) en el momento de la división y posibilitan la correcta localización en el espacio y tiempo de estas proteínas durante la generación de las células hijas a partir de la célula madre.

Los científicos han empleado la cristalografía de rayos X para obtener la estructura de esos dominios especializados. En concreto, han estudiado el dominio SPOR (Sporulation-related repeat) de la proteína RlpA de Pseudomonas aeruginosa, una bacteria multiresistente para la cual existen muy pocos antibióticos disponibles, considerada por la Organización Mundial de la Salud como de “prioridad crítica”.

El investigador del CSIC Juan Antonio Hermoso, del Instituto de Química Física Rocasolano, explicó que “los dominios SPOR son usados por casi todas las bacterias durante el proceso de división. Sin embargo, a pesar de su relevancia, nadie había podido hasta ahora clarificar cómo funcionaban durante la división. Todas estas proteínas reconocen el mismo tipo de pared que se produce durante la división bacteriana. Nuestro trabajo revela, por primera vez, por qué todos los dominios SPOR reconocen el mismo tipo de pared para facilitar la división”.

La investigación propone un modelo extrapolable a todo tipo de bacterias. “Nuestros resultados aportan información a nivel atómico de cómo los dominios SPOR se unen a la pared bacteriana y, por tanto, abren la puerta al desarrollo de moléculas que puedan bloquear específicamente estos dominios, lo que volvería a las bacterias sensibles a los antibióticos”.