La mioglobina, la proteína responsable del color rojo de los músculos, tiene como función principal el transporte y el almacenamiento intracelular de oxígeno, actuando como reservorio de oxígeno cuando se dan niveles bajos (hipoxia) o una falta total del mismo (anoxia). También participa en la captación y eliminación de radicales libres y otras especies reactivas de oxígeno, evitando el daño celular por estrés oxidativo, según explican los investigadores.

"Es la primera vez que se identifica una enfermedad causada por una mutación del gen de la mioglobina", afirma la investigadora del grupo de genética molecular humana del programa de Genes, Enfermedad y Terapia de Idibell, la doctora Montse Olivé. "Hemos identificado la misma mutación en varios miembros de seis familias europeas sin parentesco entre ellas. Todos ellos presentaban la misma sintomatología y unas lesiones muy características -llamadas cuerpos sarcoplásmicos- en las biopsias musculares”.

La mioglobinopatía, nombre que se ha propuesto para la nueva enfermedad, se manifiesta entre los 40 y 50 años. “Provoca una pérdida de fuerza progresiva en la musculatura axial y de las extremidades, y en etapas más avanzadas afecta a la musculatura respiratoria y el corazón”, explican los investigadores de Idibell en una nota.

El descubrimiento ha sido posible gracias a la colaboración con un equipo de genetistas de la Universidad Occidental de Australia (UWA), liderados por el profesor Nigel Laing; investigadores del Instituto Karolinska (Estocolmo, Suecia) e investigadores del Instituto de Investigación Biomédica de Bellvitge (Idibell) (España), liderados por la doctora Montse Olivé.

En el estudio también han participado, entre otros, investigadores del sincrotrón ALBA y la Universidad Autónoma de Barcelona (UAB). La microscopía de infrarrojo de la línea de luz Miras del sincrotrón, que permite caracterizar la composición química y la estructura de proteínas, ha permitido demostrar la presencia de lípidos oxidados en las células musculares afectadas. "Hemos observado que los cuerpos sarcoplásmicos corresponden a lípidos oxidados y a proteínas mal plegadas", comenta la investigadora postdoctoral en el sincrotrón ALBA, Nuria Benseny.

Finalmente, investigadores de las universidades de Módena y Viena han demostrado una alteración en las propiedades bioquímicas y termodinámicas de la mioglobina mutada, incluyendo una alteración en la capacidad de unión al oxígeno que contribuye a la formación de los agregados de lípidos y proteínas que se encuentran en los músculos de los pacientes.

Este nuevo descubrimiento ha permitido establecer el diagnóstico de los pacientes después de muchos años, y “permitirá focalizar los esfuerzos a la hora de encontrar una cura para esta enfermedad”.